理學院

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學院概況

理學院設有數學系、物理學系、化學系、生命科學系、地球科學系、資訊工程學系6個系(均含學士、碩士及博士課程),及科學教育研究所、環境教育研究所、光電科技研究所及海洋環境科技就所4個獨立研究所,另設有生物多樣性國際研究生博士學位學程。全學院專任教師約180人,陣容十分堅強,無論師資、學術長現、社會貢獻與影響力均居全國之首。

特色

理學院位在國立臺灣師範大學分部校區內,座落於臺北市公館,佔地約10公頃,是個小而美的校園,內含國際會議廳、圖書館、實驗室、天文臺等完善設施。

理學院創院已逾六十年,在此堅固基礎上,理學院不僅在基礎科學上有豐碩的表現,更在臺灣許多研究中獨占鰲頭,曾孕育出五位中研院院士。近年來,更致力於跨領域研究,並在應用科技上加強與業界合作,院內教師每年均取得多項專利,所開發之商品廣泛應用於醫、藥、化妝品、食品加工業、農業、環保、資訊、教育產業及日常生活中。

在科學教育研究上,臺灣師大理學院之排名更高居世界第一,此外更有獨步全臺的科學教育中心,該中心就中學科學課程、科學教與學等方面從事研究與推廣服務;是全國人力最充足,設備最完善,具有良好服務品質的中心。

在理學院紮實、多元的研究基礎下,學生可依其性向、興趣做出寬廣之選擇,無論對其未來進入學術研究領域、教育界或工業界工作,均是絕佳選擇。

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    重組嗜熱嗜鹼性 Archaeoglobus fulgidus 脂肪酶之結構與功能分析
    (2009) 劉曉蓉; Hsiao-Jung Liu
    從嗜高溫古生菌Archaeoglobus fulgidus 基因體所選殖的新型脂肪酶(lipase) 基因AFL 已經成功地在大腸桿菌中被表達,並且以X-ray 結晶繞射的方法解出立體結構。Archaeoglobus fulgidus lipase(AFL) 為嗜熱性與嗜鹼性的脂肪酶,由474 個胺基酸組成,包含18個胺基酸的訊息胜肽以及456 個胺基酸的mature lipase (mAFL),其結構上分為N-端以及C-端,活性中心位於N-端,C-端則含有受質脂肪酸官能基結合部位。本研究主要藉由蛋白質工程和生化分析,配合蛋白質立體結構的觀察,探討AFL 之結構與功能的關係,並找出對脂肪酶活性有影響的胺基酸。在AFL 的立體結構中,發現在兩個功能區域交界之處有許多的ion pairs,其中一對(K184、D370 及E372)以基因定位突變的方式破壞正負電荷引力之後,發現突變種K184A 、D370N 與E372Q 之活性顯著下降,分析K184A 後發現,最適反應溫度由野生種的70~90℃ 改變為僅侷限於90℃,顯示ion pair在兩個區域的交互作用扮演重要的角色。在脂肪酶與受質的結合部位中,推測對受質結合有影響的三個胺基酸:A32,S332 與E339 ,由基因定位突變後,突變種A32W 的受質專一性和野生種的長碳鏈相比,改變為中碳鏈之酯類,並且對中短鏈長的脂肪酸活性比野生種XIII高;而突變種S332W 與E339W 的活性皆低於野生種。在進行X-ray 結晶時觀察到鈣或鎂離子結合於C- 端區域的 D405、D409與D431 上,經由酵素動力學實驗及熱穩定性實驗發現,鈣離子的結合在高溫反應下,有助於AFL 與受質的親和力,並在90℃時穩定酵素結構,鎂離子則沒有幫助,證明鈣離子對於脂肪酶在高溫下有提升穩定性的影響。以三酸甘油脂為受質,分析AFL 的活性後發現有介面活化作用產生,亦即當三酸甘油質達到不溶於水的濃度時,AFL 的活性急遽上升,因此證明了AFL 確實為一脂肪酶而非酯酶,其結構上的口蓋(lid)可能會隨著油水介面的產生而開啟。由鈣離子結合部位的突變種分析,以酵素動力學和熱穩定性的實驗證明D405、D409 與D431 為鈣離子結合部位。以上結果闡述了此嗜熱、嗜鹼的脂肪酶特性以及催化機制和結構上的關係,並提供未來改造AFL 的線索,以因應在生物技術上的應用。